糖基化修飾增強：β4GalT1 活性達 45U/mg 蛋白（野生型 MDCK 為 14U/mg，MDCK-C65 為 16U/mg），可催化生成更多含 β-1,4 - 半乳糖的糖鏈結構，細胞表面 N - 糖鏈中雙天線型結構比例達 65%（野生型為 35%）；與 MDCK-C65 的多受體特征不同，其核心優勢在于優化病毒蛋白的糖基化模式，如流感病毒 HA 蛋白的糖基化位點利用率從野生型的 70% 提升至 95%。

病毒糖蛋白成熟促進：支持流感病毒復制時，HA 蛋白的糖基化修飾更wan全，三聚體形成效率提升 40%（與 MDCK-C65 相比，病毒滴度相近但 HA 蛋白穩定性更高）；純化的 HA 蛋白在 MDCK-G1 中半衰期達 36 小時（野生型為 20 小時，MDCK-C65 為 22 小時），體現糖基化對病毒蛋白穩定性的提升作用。

免疫原性調節作用：經該細胞系生產的病毒樣顆粒（VLP），其糖蛋白與樹突狀細胞的結合效率是 MDCK-C65 的 2 倍，可誘導更高水平的中和抗體（效價提升 1.8 倍），因糖基化修飾更接近天然病毒，模擬了宿主對病毒的免疫識別特征。

糖基化對病毒入侵的影響：利用 MDCK-G1 細胞發現，流感病毒 HA 蛋白的第 165 位糖基化可遮蔽其與 SAα2,6 受體的結合位點（結合力下降 60%），而 MDCK-C65 中因受體高表達可部分抵消該影響（感染率僅下降 20%）；該糖基化位點缺失會導致病毒在 CBE1 呼吸道細胞中的復制能力提升 3 倍，揭示糖基化通過調節受體結合影響病毒組織嗜性。

糖基化與病毒免疫逃逸：在 MDCK-G1 中連續傳代的 H3N2 流感病毒，HA 蛋白新增 2 個糖基化位點，可使中和抗體的識別效率下降 70%（該現象在 MDCK-C65 中因受體干擾不易觀察），通過糖基化位點預測發現，這些位點恰位于抗體識別的抗原表位附近，證實糖基化是病毒免疫逃逸的重要策略。

疫苗株糖基化優化：生產流感疫苗時，MDCK-G1 細胞培養的病毒疫苗中 HA 蛋白的糖基化模式與人體分離株的一致性達 88%（MDCK-C65 為 65%），免疫小鼠后產生的交叉中和效價對變異株提升 2.3 倍；與 MDCK-C65 相比，其優勢不在于產量而在于疫苗質量，尤其適合需要保留關鍵糖基化位點的疫苗研發。

病毒樣顆粒（VLP）制備：構建的流感 VLP 在 MDCK-G1 中糖基化更完善，免疫原性顯著提升，小鼠攻毒保護率達 90%（MDCK-C65 制備的 VLP 保護率為 75%），且因不含病毒核酸更安全，jie決了傳統疫苗的毒力殘留問題。

糖基轉移酶抑制劑篩選：建立基于 β4GalT1 活性的篩選模型，某天然產物可特異性抑制該酶（IC??=2.3μM），在 MDCK-G1 中使流感病毒 HA 糖基化下降 50%，病毒復制抑制率達 85%，而對 MDCK-C65 的影響主要體現為受體結合受阻（機制不同），動物實驗顯示其可降低小鼠肺部病毒載量 10?倍。

糖鏈識別抗體開發：利用該細胞系表達的糖基化 HA 蛋白，篩選出可識別特定糖表位的抗體，該抗體在 MDCK-G1 中對不同亞型流感病毒的中和率均＞80%（MDCK-C65 中因受體差異中和譜較窄），為廣譜抗病毒抗體設計提供新方向。

優勢：

局限性：